Imunoglobulina struktura g. domene IgG

Kao što je poznato (Wu, Kabat, 1970), primarna struktura ostaci varijabilne regije

Na primjer, prvi hipervarijabilna regija lakog lanca (L1) y Rei protein je izduženi lanac, a New Meg proteina i savijena u spiralu. U ovom trenutku u proteina MOCK 603 ima umetak od šest amino kiselinskih ostataka, a to je područje izduženi nije spiralna staza. Nasuprot ztomu, iako s malim varijacijama, mjesto kadra, nevariruyuschih ostataka u različitim domenama su vrlo slični.

To homologije u tercijarni struktura varijabilne domene To pokazuje da su ostaci nevariruyuschie stvaraju kruti okvir, koji će biti ugrađen kao hipervarijabilne petlje.
četiri domene (Dvije varijable i dva stalna) čine Fab-fragment. Zabilježeno je sljedeće obrasce.

1. I stalna domena u interakciji pobliže, što rezultira većom kompaktnost cijelog stalnom dijelu u odnosu na varijablu. To je zato što su stalne domene interakciju s četiri sloja, za formiranje velikog kontaktnu površinu, a varijabilna domena u interakciji tri segmenta vlakana.

2. Osnovna interakcija između domena su bočno, m, F., i varijabla i konstantnih domena u interakciji s drugom, a uzdužne interakcije (između varijabilne i konstantne) manje izražen.

3. I domeni teškog lanca, tj. E. VH i CH u bliskom dodiru od dvije domene lakog lanca koja uzrokuje blago savijanje 'ukupne Fab-fragment. Isto savijanje lanac dimera svojstvena svjetlo. Potonji je izrađen od dva identična u svojoj primarnoj strukturi lakih lanaca - monomera. Unatoč tome, kut između područja jednog monomera iznosi 70 °, a druga - 110 °, te da uzrokuje savijanje cijele molekule.

Struktura Fc fragmenta karakterizira odsutnost takvog savijanja. I EOS domena tijesno jedan uz drugi, kao što je Cl i CH1 domene u Fab-fragment, dok CH2 domene ne dodiruju jedna drugu, osim kovalentne veze u zglobnom području. Možda je potrebno za njihovu interakciju sa prve komponente komplementa ovaj raspored CH2 domena. Valja napomenuti da su rezultati analize X-zrakama imunoglobulina su u potpunosti u skladu s onima dobivenim drugim metodama ranije.

Tako, na primjer, optički metode - rotacija disperzije (. Trinity et al, 1971) i infracrvena spektroskopija razmjene hidrogen-deuterija (Abaturov EA, 1969.). - otkriveno je da je glavna elementa sekundarne strukture peptidnih lanaca imunoglobulina je beta-sklapanje.

Osim toga, postoje dokazi pokazivanje u korist domeni hipoteze (Edelman, 1973). Prema ovoj hipotezi, svaki homologni dio lanca imunoglobulina polipeptidni oko 110 amino kiselinskih rezidua u dužinu s jednim unutarnjim disulfidnom vezom koagulira u odvojenim, relativno neovisna globule - domene. Na primjer, laki lanci se sastoji od dvije domene, teškog lanca y - od četiri.

Videozapis: 15 Ig antitijela i imunoglobulina funkcija

Između globula su otvorene dijelovi polipeptidni lanac, posebno osjetljivi na proteolitičkih enzima. Jedna (od najvažnijih dokaza strukture domene peptidnih lanaca imunoglobulina samo postalo je moguće koristiti protsaz za cijepanje lakih lanaca u pola, što se nije značajno promijenila svoj tercijarnu strukturu u odnosu na onaj iz rodnog lanca. Potonji je pokazao optičkim metodama i istraživanjima antigene svojstva pola.

Do sredine 60-ih godina bili smo dobili vrlo razumna podaci, temelji se uglavnom na proučavanje rekombinacije teških i lakih lanaca i afinitetom za označavanje da su aminokiselinski ostaci i laki i teški lanac koji su uključeni u formiranje aktivnog središta. Na modelima na temelju tih istraživanja rentgenostrukturpyh aktivnih Fab-fragmenti doista očito da ta dva lanca formiranje aktivno mjesto šupljine.

Video: mijeloma bolest Rustitskogo Calera

Klasična studija Kabat (Kabat, 1976) Karush (Karush, 1962) i Sela (Sela, 1970) na veličinu aktivnog mjesta također su se dobro slažu s ispitivanjima difrakcije X-zraka sa dva fragmenti mijeloma proteinima aktivnost za vezivanje antigena.